期刊简介

1987年10月创刊,中国科学技术协会主管,中华医学会主办。本刊是医学病毒学专业学术期刊,报道医学病毒学的应用及基础理论研究,人类病毒性疾病预防。栏目:述评、人物述林、病毒学、医学微生物学、传染病学、流行病学、儿科学、免疫学、肿瘤学、分子生物学临床免疫、病毒检测、医药信息等。读者为本专业科研人员、老年医学等学科的科技工作者,从事医学病毒学研究的科研人员;高、中等医药院校的有关教学人员;病毒性传染病的临床医师;生物制品工作者;各级卫生防疫工作者;临床检验工作者,以及与人畜共患病毒性疾病防治有关的基层工作者。 80页,单价16元。统一刊号CN11-2866/R,邮发代号18-224。

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  • 杂志名称:中华实验和临床病毒学杂志
  • 主管单位:实验和临床病毒学杂志
  • 主办单位:中国科学技术协会
  • 国际刊号:11-2866/R
  • 国内刊号:11-2866/R
  • 出版周期:双月刊
期刊荣誉:中国科协优秀科技期刊二等奖期刊收录:统计源核心期刊(中国科技论文核心期刊), 维普收录(中), 万方收录(中), 文摘与引文数据库, 知网收录(中), 剑桥科学文摘, CSCD 中国科学引文数据库来源期刊(含扩展版), CA 化学文摘(美), JST 日本科学技术振兴机构数据库(日)
中华实验和临床病毒学杂志2015年第06期

轮状病毒疫苗株VP8*核心区蛋白的表达和纯化

孙晓曼;郭妮君;李丹地;段招军

关键词:轮状病毒属, 疫苗株, VP8*核心区蛋白, 蛋白表达
摘要:目的 为了研究轮状病毒疫苗株VP8*蛋白的功能和结构特征,利用原核表达系统纯化得到VP8 *核心区蛋白(VP8* core,64-223位氨基酸).方法 从口服疫苗中提取兰州疫苗株LLR病毒核酸,RT-PCR得到目的片段,克隆到pET30a载体中构建重组质粒.根据已合成的Rotateq和Rotarix P[8] VP8*全长基因,PCR得到VP8*核心区片段,克隆到pET30a载体构建重组质粒.重组质粒转化大肠埃希菌BL21(DE3)进行蛋白表达.利用HistrapHP和superdex200纯化柱,通过亲和层析和分子筛层析纯化得到目的蛋白.结果 VP8*核心区蛋白以可溶形式表达,并通过纯化得到较纯的VP8* core蛋白,聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE)显示相对分子质量约为20 kDa.结论 成功构建了pET30a-VP8* core重组质粒,得到轮状病毒各疫苗株VP8* core蛋白,为研究疫苗株受体结合特征以及疫苗评价提供了基础和参考.